PXD000314：互补金属导向固定金属离子亲和色谱顺序磷酸化蛋白质组富集——人肺癌组织激酶底物图谱绘制案例研究

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数据说明

摘要：尽管近年来在蛋白质磷酸化鉴定与定量的仪器和分析策略方面取得了进展，但富集不同类型磷酸肽的方法对于全面绘制尚未充分探索的磷酸化蛋白质组至关重要。利用Ga3+和Fe3+对磷酸肽的独特结合亲和力，我们设计了一种基于吸头的金属导向固定金属离子亲和（MD-IMAC）色谱法，用于顺序富集磷酸肽。在对Raji B细胞的分析中，这种顺序Ga3±Fe3±IMAC策略相比单一IMAC（Fe3+、Ti4+、Ga3+和Al3+）展现出1.5-3.5倍的磷酸化蛋白质组覆盖优势。此外，在6283个磷酸肽中，高达92%的磷酸肽被第一轮Ga3±IMAC组分（41%）或第二轮Fe3±IMAC组分（51%）独特富集。Ga3+和Fe3+的互补特性进一步体现在第一轮Ga3±IMAC几乎富集了所有1214个多重磷酸化肽（99.4%）的独家优越效率上，而5069个单磷酸化磷酸肽中仅有低至10%被两个组分共同富集。

我们将顺序Ga3±Fe3±IMAC方法应用于人肺癌组织，鉴定出2560个独特磷酸肽，重叠率仅为8%。其分级能力不仅体现在单磷酸肽和多磷酸肽上，也体现在碱性和酸性磷酸肽上；嗜酸性磷酸化位点主要存在于第一次Ga3±IMAC中（72%），而85%的脯氨酸导向和79%的嗜碱性磷酸化位点通过第二次Fe3±IMAC富集。最有趣的是，该策略在蛋白质水平以及位点水平上互补性地映射了与肺癌侵袭和转移相关的多个细胞通路中的不同激酶底物。鉴于所展示的分级能力、重现性、灵敏度和吸头制备的简便性，我们希望这种G

数据加载示例（图像类）

from PIL import Image
import glob, os

files = (glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.png"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.jpg"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.tif"), recursive=True))
print("图像文件数:", len(files))
img = Image.open(files[0]); print("尺寸/模式:", img.size, img.mode)

# torchvision Dataset 方式:
# from torchvision import datasets
# ds = datasets.ImageFolder(path)  # 要求 子目录=类别

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