阿尔茨海默病人脑组织中T217位点磷酸化tau的相互作用组

数据集获取

源站：https://omicsdi.org/dataset/massive/MSV000096377

标准获取流程：

1. 访问源站链接，注册/登录账号；
2. 进入数据集详情页，按页面指引申请权限或直接下载；
3. 部分平台提供 SDK，例如：
   • OpenDataLab: pip install openxlab 后 openxlab.dataset.get(...)
   • ModelScope: pip install modelscope 后 modelscope download
   • 天池: 登录后页面提供直链下载
     以源站「数据下载/使用文档」页面为准。

数据说明

Tau蛋白磷酸化与聚集是阿尔茨海默病的病理特征。在苏氨酸217位点（pT217）和苏氨酸231位点（pT231）磷酸化的Tau蛋白是阿尔茨海默病的早期体液生物标志物，提示其在疾病早期即已参与。然而，关于这些特定类型磷酸化Tau蛋白在阿尔茨海默病中的具体作用，目前知之甚少。本研究对pT217和pT231 Tau蛋白进行了亲和纯化质谱分析，以确定特定Tau残基的磷酸化如何改变其在阿尔茨海默病死后脑组织（n=10）中的相互作用组。这些患者为APOE e3/e3和e4/e4基因型的均衡队列（各n=5），以探究这一最显著的阿尔茨海默病遗传风险因素如何改变磷酸化Tau蛋白的相互作用。结果还与我们此前使用相同病例生成的、检测S396/S404位点磷酸化Tau蛋白（使用PHF1抗体富集）的相互作用组数据集进行了比较。pT217亲和纯化质谱鉴定出23种相互作用蛋白（SAINT评分 > 0.65）。与PHF1富集的Tau蛋白相比，pT217富集的Tau蛋白具有更为局限的磷酸化特征，但相互作用蛋白存在显著重叠。

pT217富集的tau的磷酸化模式包括在丝氨酸396和丝氨酸404表位的磷酸化强度低于PHF1富集的tau，提示pT217 tau处于更早期的失调状态。pT217相互作用蛋白在参与蛋白质分解代谢的生物学过程方面最为显著富集，突显了CTLH E3泛素连接酶复合体作为多种磷酸化tau种类的新型相互作用因子（5个相互作用亚基：WDR26、ARMC8、GID8、RANBP9、MAEA）。在APOE e3/e3病例中，pT217与46种蛋白质显著相互作用，而APOE e4/e4病例中为28种。这些相互作用蛋白显著重叠，共有13种蛋白质相同（Fisher精确检验p = 9x10-23）。CTLH E3泛素连接酶亚基在两种APOE基因型中均与磷酸化tau显著相互作用

数据加载示例（图像类）

from PIL import Image
import glob, os

files = (glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.png"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.jpg"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.tif"), recursive=True))
print("图像文件数:", len(files))
img = Image.open(files[0]); print("尺寸/模式:", img.size, img.mode)

# torchvision Dataset 方式:
# from torchvision import datasets
# ds = datasets.ImageFolder(path)  # 要求 子目录=类别

目录组织与标注格式以源站说明和下载后实际文件为准。