酿酒酵母尼曼-匹克C型蛋白NCR1在LMNG中pH 5.5条件下的结构数据

该数据集包含酿酒酵母尼曼-匹克C型蛋白NCR1在特定去垢剂和pH条件下的高分辨率三维结构数据,数据模态为通过电子显微镜解析的蛋白质坐标及配体信息,主要用于研究固醇转运的分子机制及尼曼-匹克病C型相关靶点的结构生物学分析。

Protein Data Bank Japan
2024-11-06 更新
浏览 16
MEMBRANE PROTEIN
S. cerevisia Niemann-Pick type C protein NCR1 in LMNG at pH 5.5

基本信息

创建/更新时间
2024-11-06

资源简介

酿酒酵母尼曼-匹克C型蛋白NCR1在LMNG中pH 5.5条件下的结构数据

【数据集背景】

本数据集源站标题为《S. cerevisia Niemann-Pick type C protein NCR1 in LMNG at pH 5.5》。

【数据内容】

源站原始描述:sterol transport, vacuole, lysosome, LIPID TRANSPORT, membrane protein

【数据结构与技术规格】

数据集 DOI:10.1073/pnas.2315575121。

【主题与分类】

主题标签:MEMBRANE PROTEIN。

【获取与许可】

源站页面:https://www.rcsb.org/structure/8QED

规范引用:Conformational changes in the Niemann-Pick type C1 protein NCR1 drive sterol translocation. (2024) Proc.Natl.Acad.Sci.USA

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    • 天池: 登录后页面提供直链下载
      以源站「数据下载/使用文档」页面为准。

数据说明

该数据集提供了酿酒酵母(S. cerevisiae)中尼曼-匹克C型(NPC)蛋白NCR1在去垢剂LMNG(月桂酰麦芽糖新戊二醇)中、pH 5.5条件下的高分辨率结构数据。数据包含通过电子显微镜(分辨率为3.27 Å)解析的蛋白质三维结构坐标,并记录了与之结合的分子,如二乙酰壳二糖、麦角固醇等。该数据集来源于蛋白质结构数据库(PDBj),由Frain, K.M.等研究人员于2023年提交,旨在支持对NCR1蛋白构象变化驱动固醇转运的分子机制研究,主要应用于结构生物学、脂质代谢疾病(特别是尼曼-匹克病C型)的药物靶点发现等领域。

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