乙酰化作为分子开关通过电荷调控与构象重构阻止β-淀粉样蛋白聚集

数据集获取

源站：https://doi.org/10.34810/data3230

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数据说明

摘要：神经退行性疾病中的神经元损伤源于神经元结构和功能的进行性丧失。这一过程是多种神经退行性疾病的基础，包括以大脑中β-淀粉样蛋白（Aβ）斑块积累为特征的阿尔茨海默病，这些斑块是通过Aβ蛋白的错误折叠和聚集形成的。先前的研究表明，Aβ的不同翻译后修饰，特别是Lys28位点的乙酰化，可作为影响肽折叠、聚集和纤维形成的分子开关。然而，这种不寻常的翻译后修饰发挥其效应的确切机制仍不清楚。因此，理解乙酰化如何调节Aβ动态可能为驱动斑块形成或神经保护的机制提供有价值的见解。在本研究中，采用分子动力学模拟结合计算分析方法，探究乙酰化如何影响Aβ肽段25GSNKGAIIGLM35的自发聚集。

我们的结果以原子分辨率表明，Lys28位点的乙酰化不利于促进肽聚集的分子间接触的形成。这些发现增进了我们对Lys28乙酰化在减少Aβ斑块聚集中的神经保护作用的理解，并可能支持针对该修饰的神经退行性疾病治疗策略的开发。该数据集包含用于研究Lys28位点乙酰化如何影响淀粉样蛋白-β片段Abeta25-35（序列GSNKGAIIGLM）自发聚集的分子模拟数据。该数据集支持在八链寡聚体系和选定的二聚体子系统中对未乙酰化Lys28肽与Lys28乙酰化（Lys28ac）肽进行比较。它主要包括Amber拓扑文件、两个独立修饰和两个独立未修饰赖氨酸运行的DCD生产轨迹，以及一个表格

数据加载示例（图像类）

from PIL import Image
import glob, os

files = (glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.png"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.jpg"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.tif"), recursive=True))
print("图像文件数:", len(files))
img = Image.open(files[0]); print("尺寸/模式:", img.size, img.mode)

# torchvision Dataset 方式:
# from torchvision import datasets
# ds = datasets.ImageFolder(path)  # 要求 子目录=类别

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