Fanconi贫血C蛋白结合并调控Stathmin-1磷酸化
该数据集来自 plos.figshare.com，围绕 Fanconi 贫血（FA）蛋白在细胞分裂中的功能，研究 FANCC 蛋白与 Stathmin-1（STMN1）的相互作用及其对 STMN1 磷酸化的调控
基本信息
资源简介
Fanconi贫血C蛋白结合并调控Stathmin-1磷酸化
The Fanconi Anemia C Protein Binds to and Regulates Stathmin-1 Phosphorylation
该数据集来自 plos.figshare.com，围绕 Fanconi 贫血（FA）蛋白在细胞分裂中的功能，研究 FANCC 蛋白与 Stathmin-1（STMN1）的相互作用及其对 STMN1 磷酸化的调控。数据包含 3 个文件，涉及生化实验与细胞成像结果，可用于探讨 FANCC 突变对 STMN1 丝氨酸 16 和 38 位磷酸化的影响，以及其在有丝分裂纺锤体组装和染色体稳定性研究中的潜在用途（来源 figshare，CC BY 4.0 许可）。
【数据集背景】
配套论文《The Fanconi Anemia C Protein Binds to and Regulates Stathmin-1 Phosphorylation》发表于 PLOS ONE（2015），DOI：10.1371/journal.pone.0140612。源站首次发布：2015-10-14。
【数据内容】
源站描述（机器翻译，仅供参考）：Fanconi贫血（FA）蛋白参与一个保障染色体安全的信号网络。为了解FA蛋白在细胞分裂事件中的功能，我们研究了Stathmin-1（STMN1）与FA C组（FANCC）蛋白之间的相互作用。STMN1是一种普遍存在的胞质蛋白，调控微管动力学。STMN1的活性通过控制有丝分裂纺锤体组装的磷酸化-去磷酸化机制进行调节，而STMN1磷酸化失调与导致染色体不稳定和癌症进展的有丝分裂异常相关。使用不同的生化方法，我们显示FANCC在有丝分裂期间与STMN1相互作用并在中心体共定位。我们还显示FANCC是STMN1磷酸化所必需的，因为FANCC中的突变减少了STMN1的丝氨酸16和38位磷酸化形式。P
【数据结构与技术规格】
文件数 3 个，合计 14.16 MB。数据集 DOI：10.1371/journal.pone.0140612。
【主题与分类】
源站学科分类：Uncategorised。主题标签：Fanconi Anemia C Protein Binds、STMN 1. Phosphorylation、FANCD、fancc、fanca、mitotic spindle anomalies、FA proteins、STMN 1、FA group C、STMN 1 phosphorylation。本站分类：血液及造血器官疾病。
【适用方向】
源站学科分类标注为 Uncategorised。
【获取与许可】
源站页面：https://plos.figshare.com/articles/dataset/_The_Fanconi_Anemia_C_Protein_Binds_to_and_Regulates_Stathmin_1_Phosphorylation_/1574749
使用许可：CC BY 4.0（https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/）。
规范引用：Magron, Audrey; Elowe, Sabine; Carreau, Madeleine (2016). The Fanconi Anemia C Protein Binds to and Regulates Stathmin-1 Phosphorylation. PLOS ONE. Dataset
【使用注意】
· 源站最后修改于 2023-05-30，引用时请注意版本时效。
下载信息
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使用方式
数据集获取（Figshare）
- 源站标题：The Fanconi Anemia C Protein Binds to and Regulates Stathmin-1 Phosphorylation
- DOI：10.1371/journal.pone.0140612
- 发布日期：2015-10-14
- 文件数：3 个
- 文件总体积：14.16 MB
- 源站页面：https://plos.figshare.com/articles/dataset/_The_Fanconi_Anemia_C_Protein_Binds_to_and_Regulates_Stathmin_1_Phosphorylation_/1574749
命令行下载
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文件清单
S1_Fig.eps（11.39 MB）S1_Video.mov（1.28 MB）S2_Video.mov（1.50 MB）
文件总体积 14.16 MB（源站 API 实测）。
数据说明
范可尼贫血（FA）蛋白参与一个确保染色体安全保障的信号网络。为了解FA蛋白在细胞分裂事件中的功能，我们研究了Stathmin-1（STMN1）与FA C组（FANCC）蛋白之间的相互作用。STMN1是一种普遍存在的胞质蛋白，调节微管动力学。STMN1的活性通过磷酸化-去磷酸化机制调控，这些机制控制有丝分裂纺锤体的组装，而STMN1磷酸化的失调与有丝分裂异常相关，导致染色体不稳定和癌症进展。采用不同的生化方法，我们证明FANCC在有丝分裂期间与STMN1相互作用并共定位于中心体。我们还证明FANCC是STMN1磷酸化所必需的，因为FANCC的突变减少了STMN1的丝氨酸16和38磷酸化形式。STMN1在丝氨酸16的磷酸化可能是依赖于功能性FA通路的事件，因为它在FANCA和FANCD2突变细胞中减少。此外，FA突变细胞表现出有丝分裂纺锤体异常，如中心体数目增多和有丝分裂纺锤体缩短。
这些结果表明，FA蛋白通过微管相关蛋白STMN1参与细胞分裂的调控。
许可
CC BY 4.0
引用
学术使用请引用 DOI 10.1371/journal.pone.0140612（source: https://plos.figshare.com/articles/dataset/_The_Fanconi_Anemia_C_Protein_Binds_to_and_Regulates_Stathmin_1_Phosphorylation_/1574749）。
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