O-GlcNAc修饰促进角蛋白18与异柠檬酸脱氢酶相互作用并潜在影响胆管癌进展

该数据集为胆管癌分子机制研究的蛋白质组学数据,主要包含通过化学蛋白质组学方法获得的完整糖肽分析结果,揭示了O-GlcNAc修饰对角蛋白18的调控作用及其与异柠檬酸脱氢酶的相互作用机制,同时提供了相关代谢物水平变化信息,适用于肿瘤代谢重编程、蛋白质翻译后修饰调控及胆管癌靶向治疗等研究方向。

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2024-05-22 更新
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various glycosylation modificationsser 30 servesoverall tumorigenic potentialfindings shed lightaugments cellular growthassociated biological activitiesanalyze intact glycopeptidesglucosamine modification (<cell cycle checkpointsstudy thus expandsorchestrating keratin 18specifically isocitrate dehydrogenases
O‑GlcNAcylation Facilitates the Interaction between Keratin 18 and Isocitrate Dehydrogenases and Potentially Influencing Cholangiocarcinoma Progression

基本信息

大小
0.000011013 GB
许可
CC BY-NC 4.0
创建/更新时间
2024-05-22
版本
v2

资源简介

O-GlcNAc修饰促进角蛋白18与异柠檬酸脱氢酶相互作用并潜在影响胆管癌进展

【数据集背景】

本数据集源站标题为《O‑GlcNAcylation Facilitates

the Interaction between Keratin 18 and Isocitrate Dehydrogenases and

Potentially Influencing Cholangiocarcinoma Progression》。配套论文《<i>O</i>

‑GlcNAcylation Facilitates

the Interaction between Keratin 18 and Isocitrate Dehydrogenases and

Potentially Influencing Cholangiocarcinoma Progression》发表于 ACS Central Science(2024),DOI:10.1021/acscentsci.4c00163。源站首次发布:2026-08-17。

【数据内容】

源站原始描述:Glycosylation plays a pivotal role in the intricate landscape of human cholangiocarcinoma (CCA), actively participating in key pathophysiological processes driving tumor progression. Among the various glycosylation modifications, O-linked β-N-acetyl-glucosamine modification (O-GlcNAcylation) emerges as a dynamic regulator influencing diverse tumor-associated biological activities. In this study, we employed a state-of-the-art chemical proteomic approach to analyze intact glycopeptides, unveiling…

【数据结构与技术规格】

文件数 1 个,合计 11.01 KB。oc4c00163_si_005.xlsx:application/vnd.openxmlformats-officedocument.spreadsheetml.sheet,11.01 KB。数据集 DOI:10.1021/acscentsci.4c00163.s005。

【主题与分类】

源站学科分类:Biochemistry、Medicine、Genetics、Molecular Biology、Physiology、Information Systems not elsewhere classified。主题标签:various glycosylation modifications、ser 30 serves、overall tumorigenic potential、findings shed light、augments cellular growth、associated biological activities、analyze intact glycopeptides、glucosamine modification (<、cell cycle checkpoints、study thus expands。

【适用方向】

源站学科分类标注为 Biochemistry、Medicine、Genetics、Molecular Biology、Physiology、Information Systems not elsewhere classified。

【获取与许可】

源站页面:https://acs.figshare.com/articles/dataset/_i_O_i_GlcNAcylation_Facilitates_the_Interaction_between_Keratin_18_and_Isocitrate_Dehydrogenases_and_Potentially_Influencing_Cholangiocarcinoma_Progression/25673859

使用许可:CC BY-NC 4.0(https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/)。

规范引用:Meng, Xiangfeng; Zhou, Yue; Xu, Lei; Hu, Limu; Wang, Changjiang; Tian, Xiao; et al. (2024). O‑GlcNAcylation Facilitates the Interaction between Keratin 18 and Isocitrate Dehydrogenases and Potentially Influencing Cholangiocarcinoma Progression. ACS Publications. Dataset

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数据说明

该数据集是一项关于胆管癌(CCA)分子机制研究的蛋白质组学数据集,主要探讨O-连接β-N-乙酰葡萄糖胺修饰(O-GlcNAcylation)在肿瘤进展中的作用。数据集通过化学蛋白质组学方法分析完整糖肽,揭示了O-GlcNAc修饰对角蛋白18(K18)的调控作用及其与三羧酸循环酶(特别是异柠檬酸脱氢酶IDHs)的相互作用机制。数据包含糖蛋白修饰位点信息、蛋白质相互作用网络以及代谢物水平变化(如柠檬酸、异柠檬酸和α-酮戊二酸)。该数据集来源于实验研究,通过质谱分析等技术构建,主要应用于肿瘤代谢重编程、蛋白质翻译后修饰调控以及胆管癌治疗靶点发现等研究方向。

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