A族链球菌M蛋白克隆引物数据集

Name: A族链球菌M蛋白克隆引物数据集
Creator: 千方医数集科研发现管道
License: CC BY 4.0

源站描述聚焦A族链球菌M蛋白作为关键毒力因子，可促进浅表与侵袭性感染及急性风湿热、风湿性心脏病等免疫后遗症；M蛋白是典型的sortase锚定表面蛋白，但感染中也可游离于菌体表面，提示存在释放机制

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2026-07-20 更新

基因组study thus highlightsprotease speb cleavesincreased bacterial survivalessential virulence factordiv >< prheumatic heart diseaseprotein drives inflammationanchored surface proteinsurface proteinsmicrobial surfacestreptococcus </separate contributions

基本信息

模态

基因组

大小

0.000005632 GB

许可

CC BY 4.0

创建/更新时间

2026-07-20

版本

资源简介

A族链球菌M蛋白克隆引物数据集

Primers for cloning.

该数据集来自plos.figshare.com，标题为“Primers for cloning”，包含1个文件（Table 1.xls），提供用于克隆的引物信息。源站描述聚焦A族链球菌M蛋白作为关键毒力因子，可促进浅表与侵袭性感染及急性风湿热、风湿性心脏病等免疫后遗症；M蛋白是典型的sortase锚定表面蛋白，但感染中也可游离于菌体表面，提示存在释放机制。研究显示蛋白酶SpeB可从微生物表面切割M蛋白，释放出高度抗降解的近全长片段，并利用该发现构建M蛋白表面锁定或组成型分泌的工程菌株以分别考察其致病贡献。数据可用于相关分子克隆与基因工程菌株构建研究（来源 figshare，CC BY 4.0 许可）。

【数据集背景】

源站首次发布：2026-07-15。

【数据内容】

源站描述（机器翻译，仅供参考）：A族链球菌（GAS）的M蛋白是一种关键毒力因子，可促进浅表和侵袭性感染，以及免疫后遗症的发生，包括急性风湿热和风湿性心脏病。M蛋白是一种典型的sortase锚定表面蛋白，但在人类感染期间也观察到其游离于GAS表面之外。这提示了其释放机制，而这种定位变化可能影响先天免疫检测、效应功能以及抗原潜力。在此，我们展示蛋白酶SpeB从微生物表面切割M蛋白，释放出对进一步降解具有高度抗性的近全长片段。利用这一见解来改造菌株，使M蛋白要么保持表面锁定，要么组成型分泌，我们研究了它们对疾病的各自贡献。只有分泌型

【数据结构与技术规格】

文件数 1 个，合计 5.63 KB。数据集 DOI：10.1371/journal.ppat.1014434.t001。

【主题与分类】

源站学科分类：Biophysics、Biochemistry、Microbiology、Cell Biology、Genetics、Immunology。主题标签：study thus highlights、protease speb cleaves、increased bacterial survival、essential virulence factor、rheumatic heart disease、protein drives inflammation、anchored surface protein、surface proteins、microbial surface、separate contributions。本站分类：免疫系统疾病/其他。

【适用方向】

源站学科分类标注为 Biophysics、Biochemistry、Microbiology、Cell Biology、Genetics、Immunology。

【获取与许可】

源站页面：https://plos.figshare.com/articles/dataset/ppat_1014434_t001_-_p_p_/32999150

使用许可：CC BY 4.0（https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/）。

规范引用：Dash, Ananya; Guerra, Stephanie; LaRock, Doris L.; Varughese, Richa S.; Vidal, Paola; Swaims-Kohlmeier, Alison; et al. (2026). Primers for cloning.. PLOS Pathogens. Dataset

【使用注意】

· 源站最后修改于 2026-07-20，引用时请注意版本时效。

原始链接

https://plos.figshare.com/articles/dataset/ppat_1014434_t001_-_p_p_/32999150

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使用方式

数据集获取（Figshare）

源站标题：<p>Primers for cloning.</p>
DOI：10.1371/journal.ppat.1014434.t001
发布日期：2026-07-15
文件数：1 个
文件总体积：5.63 KB
源站页面：https://plos.figshare.com/articles/dataset/ppat_1014434_t001_-_p_p_/32999150

命令行下载

curl -L -o "Table 1.xls" "https://ndownloader.figshare.com/files/66828250"

文件清单

Table 1.xls（5.63 KB）

文件总体积 5.63 KB（源站 API 实测）。

数据加载示例（图像类）

from PIL import Image
import glob, os

files = (glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.png"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.jpg"), recursive=True)
       + glob.glob(os.path.join(path, "**", "*.tif"), recursive=True))
print("图像文件数:", len(files))
img = Image.open(files[0]); print("尺寸/模式:", img.size, img.mode)

# torchvision Dataset 方式:
# from torchvision import datasets
# ds = datasets.ImageFolder(path)  # 要求 子目录=类别

目录组织与标注格式以源站说明和下载后实际文件为准。

数据说明

A组链球菌（GAS）的M蛋白是一种关键毒力因子，可促进浅表性和侵袭性感染，以及免疫后遗症的发生，包括急性风湿热和风湿性心脏病。M蛋白是典型的sortase锚定表面蛋白，但在人类感染过程中也观察到其以游离形式存在于GAS表面之外。这提示了其释放机制，而这种定位变化可能影响先天免疫检测、效应功能及抗原潜力。在此，我们证明蛋白酶SpeB可从微生物表面切割M蛋白，释放出几乎全长的片段，该片段对进一步降解具有高度抗性。利用这一发现，我们构建了M蛋白要么保持表面锁定、要么组成性分泌的工程菌株，并研究了它们对疾病各自的贡献。在侵袭性感染小鼠模型中，只有分泌型M蛋白驱动炎症，促进中性粒细胞活化和流入，而这是此类化脓性感染的标志。

此外，M蛋白的释放有助于提高细菌存活率，表明该机制在物种内维持的重要性。因此，本研究强调了表面蛋白的蛋白水解调控在细菌致病性中的潜在相关性。